己糖激酶目前已知有4種不同的型態(tài)，這些型態(tài)差異是來自相同基因的選擇性剪接，也就是將基因上的外顯子（由內(nèi)含子隔開的部分）重新組合。

激酶kinase

在生物化學(xué)里，激酶是一類從高能供體分子（如ATP）轉(zhuǎn)移磷酸基團(tuán)到特定靶分子（底物）的酶；這一過程謂之磷酸化。

一般而言，磷酸化的目的是“激活”或“能化”底物分子，增大它的能量，以使其可參加隨后的自由能負(fù)變化的反應(yīng)。所有的激酶都需要存在一個二價金屬離子（如Mg2+或Mn2+），該離子起穩(wěn)定供體分子高能鍵的作用，且為磷酸化的發(fā)生提供可能性。

zui大的激酶族群是蛋白激酶。蛋白激酶作用于特定的蛋白質(zhì)，并改變其活性。這些激酶在細(xì)胞的信號傳導(dǎo)及其復(fù)雜的生命活動中起到了廣泛的作用。其他不同的激酶作用于小分子物質(zhì)（脂質(zhì)、糖、氨基酸、核苷等等），或者為了發(fā)出信號，或者使它們?yōu)榇x中各種生化反應(yīng)作好準(zhǔn)備“激酶”的本意指的是使底物分子“激動”的酶，所以一般指從一個三磷酸核苷轉(zhuǎn)移磷酸基至受體分子的酶，受體分子通過這個磷酸基的轉(zhuǎn)移獲得能量而被激活（變得更不穩(wěn)定），所以很多的激酶需要從NTP轉(zhuǎn)移磷酸基，但正如jensen所舉的例子，激酶有時也可以由AMP及焦磷酸轉(zhuǎn)移磷酸基，雖然一般來說，AMP和焦磷酸不能稱之為高能化合物，但是“高能”與“低能”是相對的，沒有的標(biāo)準(zhǔn)，與磷酸化酶使用無機(jī)磷酸作為磷酸基供體相比，AMP與焦磷酸顯然也是“高能”的。